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Expression purification crystallization and preliminary X-ray structure analysis of wild-type and L(M196)H-mutant Rhodobacter sphaeroides reaction centres

机译:野生型和L(M196)H-突变型球形红球菌反应中心的表达纯化结晶和初步X射线结构分析

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摘要

The electron and proton transport mediated by protein-bound cofactors in photosynthesis have been investigated by various methods in order to determine the energetics, the dynamics and the pathway of this process. In purple bacteria, primary photosynthetic charge separation and the build-up of a proton gradient across the periplasmic membrane are catalyzed by the photosynthetic reaction centre (RC). Here, the purification, crystallization and preliminary X-ray analysis of wild-type and L(M196)H-mutant RCs of Rhodobacter sphaeroides are presented, enabling study of the influence of the protein environment of the primary electron donor on the spectral properties and photochemical activity of the RC.
机译:为了确定该过程的能量,动力学和途径,已经通过各种方法研究了由蛋白结合的辅因子介导的光合作用中的电子和质子传输。在紫色细菌中,光合反应中心(RC)催化主要的光合电荷分离和跨质膜的质子梯度的建立。在此,对球形球形红球菌的野生型和L(M196)H突变型RCs进行纯化,结晶和初步X射线分析,从而能够研究初级电子供体的蛋白质环境对光谱性质和结构的影响。 RC的光化学活性。

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