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光谱法研究钙红-Cu(Ⅱ)络合物与蛋白质的相互作用及其应用

         

摘要

研究了钙红-Cu(Ⅱ)络合物与牛血清蛋白(BSA)作用的共振光散射光谱(RLS)、荧光光谱和电子吸收光谱特征, 建立了利用金属配合物作为探针测定痕量蛋白质的方法. 钙红-Cu(Ⅱ)-BSA三元络合物的形成导致RLS强度和荧光强度的增大;同时引起电子吸收光谱的强度减小, 594 nm处吸收峰消失. 在pH5.65~5.75的酸度条件下, 钙红-Cu(Ⅱ)络合物与BSA系统在317 nm处有一增强的RLS光谱峰, 且增强的RLS强度与BSA的浓度呈线性关系. 在实验室确定的优化条件下, RLS强度与BSA浓度的线性范围为0.75~10 μg·mL-1, 线性方程为I=150.88+201.48c(BSA , μg·mL-1), 相关系数r=0.997 3. 方法检出限为5.62×10-2 μg·mL-1. 该方法成功地用于人工混合样品中BSA含量的测定. 对钙红-Cu(Ⅱ)络合物与BSA的作用机制的研究表明, 钙红-Cu(Ⅱ)络合物与BSA之间主要存在的是静电引力.

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