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鹅绒藤蛋白酶的提纯与性质研究

             

摘要

从鹅绒藤 (CynanchumchineseR .Br.)茎干乳汁中用凝胶层析 ,离子交换层析纯化蛋白酶。经SDS PAGE、IEF鉴定 ,为均一条带。分子质量 18ku ;pI 6.7;作用最适pH 7.0 ,最适温度范围 60~ 80℃。对HbA β链水解的Km值为 1.5 9× 10 -6mol L。巯基酶抑制剂、保护剂实验提示该酶为巯基蛋白酶。用五肽胃泌素做底物 ,通过分配层析分离并用DABITC PITC双偶合法对肽斑片段测序的结果表明 ,该蛋白酶的水解位点特异性较低。结论

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