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细胞穿膜肽与人表皮生长因子在大肠杆菌中的重组融合表达

         

摘要

该研究构建了细胞穿膜肽Pep-1和人表皮生长因子hEGF融合基因(epEGF)的重组表达质粒PGEX-4T-1-epEGF,并成功转化大肠杆菌BL21(DE3)得到重组大肠杆菌株BL21(DE3)/PGEX-4T1-epEGF.通过IPTG诱导发酵,制备重组融合人表皮生长因子蛋白,并初步尝试建立纯化研究,有效实现了人表皮生长因子(hEGF)在大肠杆菌中的可溶性表达.该研究通过发酵条件优化,发现发酵过程中温度、诱导剂浓度、诱导时间、培养基都是影响蛋白表达量的关键因素;温度在20°C、IPTG浓度0.4 mmol/L、诱导时间8 h、培养基为TB液体培养基,目的蛋白占总蛋白的量达到21.58%,蛋白浓度为0.13 mg/mL.菌体破碎液上清经过GST亲和层析融合蛋白纯度达到66.82%,阴离子交换层析后融合蛋白纯度达到92.57%.该研究成功在大肠杆菌中表达出可溶形式的hEGF,且纯化工艺较简单,为hEGF的进一步开发利用提供了参考.

著录项

  • 来源
    《现代食品科技》 |2021年第11期|151-158260|共9页
  • 作者单位

    华南理工大学生物科学与工程学院 广东省发酵与酶工程重点实验室 广东广州 510006;

    华南理工大学生物科学与工程学院 广东省发酵与酶工程重点实验室 广东广州 510006;

    华南理工大学生物科学与工程学院 广东省发酵与酶工程重点实验室 广东广州 510006;

    华南理工大学生物科学与工程学院 广东省发酵与酶工程重点实验室 广东广州 510006;

  • 原文格式 PDF
  • 正文语种 chi
  • 中图分类
  • 关键词

    人表皮生长因子(hEGF); 细胞穿膜肽(CPPs); 融合表达; 蛋白分离纯化;

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