Hg2+ -牛血清白蛋白复合体系中蛋白质微观结构的研究

摘要

研究了Hg2+在生物体内与牛血清白蛋白相互作用的毒性机理以及蛋白质的微观结构变化.测定了Hg2+与牛血清白蛋白(BSA)复合体系的红外光谱(FT-IR)和圆二色谱(CD),并对图谱进行拟合解析处理.红外光谱实验数据表明Hg2+与BSA发生作用的结合位点可能包括-SH、-OH和-NH基团,采用红外拟合技术对BSA二级结构的变化进行了研究,结果表明蛋白质α-螺旋结构含量降低,β-折叠结构含量升高.圆二色谱图也表明由于一定浓度的Hg2+与BSA结合,从而导致蛋白质的二级结构被破坏,这与拟合红外光谱得到的蛋白质二级结构数据相吻合.Hg2+与牛血清蛋白作用致使蛋白质的构象改变,形成金属离子与蛋白质作用的复合物,因而蛋白质失去活性导致生物体发生病变.