pMAL-p2X系统表达番鸭呼肠孤病毒MW9710株σC蛋白

摘要

根据Genbank中MDRV 89026毒株S4基因序列设计引物,通过RT-PCR获得番鸭呼肠孤病毒MW9710株σC 蛋白基因,将此σC 蛋白基因插入原核表达载体pMAL-p2X中,得到重组表达质粒(pMAL-p2XσC)并转化大肠杆菌BL21(DE3)中,经IPTG诱导后能高效表达,SDS-PAGE和Western-blot检测结果发现表达的σC蛋白分子质量约为72 kDa,并以可溶性蛋白和包涵体2种形式同时存在,且具有良好的反应原性.原核表达的可溶性σC蛋白为进一步开展抗原表位和诊断试剂盒研究奠定了基础.