罗非鱼皮蛋白多肽-Fe2+结合物的制备及性质分析

摘要

以罗非鱼皮为原料,采用5种蛋白酶对其进行酶解,以罗非鱼皮酶解物多肽(tilapia skin protein peptides,TSPP)的Fe2+结合率为指标,筛选出Fe2+结合率最高的TSPP;探究结合时间、pH值、温度对结合率的影响以及TSPP结合Fe2+前后其荧光、紫外、红外等光谱的变化;对TSPP的分子质量分布、氨基酸的组成及其抗氧化活性进行测定.结果 表明,罗非鱼皮蛋白经胰蛋白酶水解2h后得到的TSPP,其Fe2+结合率最高;pH5、温度37°C、时间90 min为最佳结合条件;TSPP结合Fe2+后,肽链发生折叠,其内源性荧光强度下降,紫外特征性吸收带出现红移,肽链中的氨基、羰基、羧基可能是Fe2+的结合位点;TSPP中的Fe2+结合活性肽,其分子质量大约在500～3000 Da之间,且肽链富含Asp、Glu、G1y、Arg及Pro等氨基酸;各酶解物均具有一定的抗氧化能力,TSPP结合Fe2+前后,其抗氧化能力无显著性变化;此外,虽然TSPP的抗氧化能力明显低于谷胱甘肽,但其Fe2+结合活性明显高于谷胱甘肽.结果 显示,TSPP具有良好的Fe2+结合活性,有望发展为新型的铁元素膳食补充剂.