溴甲酚绿分光光度法测定牛血清白蛋白

摘要

在pH3．3的Britton—Robinson（B—R）缓冲溶液中，对溴甲酚绿（BCG）与牛血清白蛋白（BSA）相互作用的吸收光谱进行了初步研究。结果表明：BCG与BSA作用在室温下能迅速结合成复合物，并且随着BSA的浓度增大，在444nm处的吸收峰降低，618nm处吸收峰升高并红移至628nm。在此波长下测定其复合物的吸光度，其吸光度的增加值（△4）与BSA的质量浓度在8～260ug／mL范围内呈良好的线性关系（r=0．9996），检出限为4ug／mL。该方法应用于鲜奶粉和液态纯牛奶样品中总蛋白的测定，回收率分别为92．7％，95．5％，结果与考马斯亮蓝G250法基本一致。