姜黄素与大豆蛋白的结合性及相互作用机制研究

摘要

[目的]本文旨在通过姜黄素与大豆7S、11S蛋白质结合后,溶于天然低共熔溶剂(NADES)以改善姜黄素水溶性低、稳定性差的缺陷,并揭示姜黄素与蛋白质的相互作用机制。[方法]将姜黄素与实验室自提大豆7S、11S蛋白结合,确定姜黄素与蛋白质结合的最优条件;将结合物溶于制备的6种NADES中,考察结合后姜黄素的光、热稳定性;通过傅里叶变换红外光谱分析结合后姜黄素对蛋白质的结构影响并采用荧光光谱法分析二者之间的相互作用机制。[结果]与大豆7S、11S蛋白结合后的姜黄素在NADES中的光、热稳定性均有所提高。姜黄素与大豆7S、11S蛋白的结合强度均较弱,且姜黄素与大豆7S、11S蛋白间为静态猝灭,生成了摩尔比约为1∶2的不发光的复合物,同时,姜黄素与蛋白质的结合引起蛋白质部分二级结构的展开与折叠。[结论]姜黄素与大豆7S、11S蛋白的相互作用可以改善姜黄素水溶性低、稳定性差的缺陷,且制备的蛋白质材料可能被用作新型药物载体。