金属—血清白蛋白的结构研究——Ⅵ.等离子点附近HSA和BSA中Cu(Ⅱ)和Ni(Ⅱ)金属中心的结构

摘要

本文用紫外光谱研究了等离子点附近HSA或BSA (?)Cu(Ⅱ)或Ni(Ⅱ)金属中心的结构。结果表明:在pH4.0～5.3时,Cu(Ⅱ)—HSA配合物在低浓度时独具五配位的四方锥构型,高浓度时(>10^(-4)mol·1^(-1))为四配位的四方平面构型,Cu(Ⅱ)—BSA、Ni(Ⅱ)—BSA在上述pH范围内均只存在四方平面构型。Cu(Ⅱ)、Ni(Ⅱ)结合位置与生理pH下的相同,均在白蛋白的N端三肽段上,与Asp^1的α-NH_2、His^3的咪唑基N及两个去质子肽氮配位,Cu(Ⅱ)在HSA中的第五结合基团为Asp^1的羧基。本文还对上述pH效应进行了讨论。