蛋白质中电荷转移相关问题的理论研究

摘要

电荷转移（包括电子转移和空穴转移）广泛存在于各种生命活动中，如呼吸作用、光合作用、新陈代谢、生物固氮、细胞信号传导等。由于过剩电子在体相液态介质中的动力学行为涉及到大气化学、生物化学、物理和医学等领域的一些基本现象，受到人们的广泛关注。研究表明，生命体系中存在着大量的蛋白质，其中包含的蛋白质骨架和二级结构在过剩电子转移过程中发挥着重要的作用。我们课题组之前的研究表明，一些常见的蛋白质二级结构如α-螺旋，310-螺旋，环状结构等均可以作为蛋白质长程电荷转移的中继站来调节电子转移和空穴转移。相关的从头算分子动力学研究进一步证明了过剩电子对于氨基酸分子的损伤作用。在本工作中，为了进一步探讨蛋白质骨架在电荷转移过程中发挥的作用，我们选取了β-转角和乙酰胺分子作为蛋白质二级结构和简单蛋白质骨架的典型代表。分别通过Gaussian计算和从头算分子动力学研究在气相环境和水溶液环境中的电荷转移过程。主要成果如下:
　　1.β-转角作为蛋白质长程电荷转移的新型中继站密度泛函理论计算表明蛋白质中的β-转角片段能够作为一种新型的二元中继站来调节生物体中的长程电荷转移，其中，N端能够调节电子跳跃转移，C端能够调节空穴跳跃转移。β-转角的电荷结合能力的强弱取决于它所连接的肽链的构型和链长的长短。一方面，β-转角C端链长的延长能够极大地促进转角结构的电子结合能力，但是对空穴的结合能力却没有产生比较明显的影响。这主要是因为此时链长的伸长增强了N端的电正性，提高了其自身对电子的吸引力。同时，这种构型上的改变却没有明显增强C端的电负性，因为链长伸长产生新的负电中心和原来的负电中心C端形成了竞争作用。相反，N端链长的伸长却是极大地促进转角结构的空穴结合能力，但是对电子的结合能力却是没有产生比较大的影响。这是因为这种构型上的改变明显增强了C端的电负性，使得空穴吸引能力增强。转角结构其中一端链长的伸长形成了弯钩状的结构，两端链长的同时伸长构成了最典型最常见的β-发卡结构。和弯钩状的结构比起来，两端链长的同时伸长削弱了大偶极子的极性，这导致了β-转角在发卡结构中作为中继站的能力有所减弱。总之，大偶极子的极性在决定电荷转移中继站的特性方面起着主导作用，它影响最高占据轨道(HOMO)和最低未占据轨道(LUMO)的构成和能级，进而影响电荷结合位点以及结合能力强弱。同时，一些离散的局部偶极子也发挥了辅助的作用来调节电荷转移。
　　2.液态乙酰胺-钙离子的水溶液体系中的过剩电子动力学
　　该体系采用了从头算分子动力学模拟的方法，选取了乙酰胺和钙离子在水溶液环境中作用的三种模式，最稳定的结合态，溶剂共享态，零相互作用的孤立态。其中，过剩电子在不同的构型中展示了不同的动力学特征。当乙酰胺和钙离子的相互作用处于最稳态和溶剂共享态的时候，垂直打入的过剩电子在其中出现了两种不同的定域方式，分别是定域在3～4个水分子构成的空腔笼内形成溶剂化电子，或定域在乙酰胺分子上形成一个乙酰胺阴离子态。在加入过剩电子之前，LUMO离散地分布在水中的导带上，加入过剩电子之后，LUMO开始向水中的空腔笼或者乙酰胺分子上聚集，最终聚集的LUMO为电子定域提供定位点。尽管乙酰胺上LUMO的能级比水中空腔内的LUMO能级略低，乙酰胺分子作为一个弱的小偶极子，它的结合电子能力仍然很弱导致其没有绝对的优势成为唯一的电子定域中心。同时，弱氧化性钙离子的存在也进一步削弱了乙酰胺对过剩电子的吸引力。因此，水溶液能够形成笼状空腔结构来容纳过剩电子，从而和乙酰胺分子形成竞争作用。当乙酰胺和钙离子处于远距离的孤立态的时候，过剩电子定域在了乙酰胺上形成乙酰胺阴离子态，这主要是取决于乙酰胺对过剩电子的吸引作用和钙离子对过剩电子的排斥作用。这些现象和LUMO的分布以及能级大小密切相关。同时，电子定域的模式又反作用于乙酰胺和钙离子的相互作用，产生了一系列的影响。

目录

声明

摘要

第1章 绪论

1．1 蛋白质中电荷转移的研究现状

1．2 本文开展的主要工作

1．3 理论计算方法

参考文献

第2章 β-转角作为中继站调节蛋白质长程电荷转移

2．1 引言

2．2 计算细节和构型概述

2．3 结果与讨论

2．3．1 β-链

2．3．2 弯钩(Ⅰ)构型

2．3．3 弯钩(Ⅱ)构型

2．3．4 β-发卡构型

2．4 主要结论

辅助材料

参考文献

第3章 酰胺-钙离子的相互作用影响过剩电子的动力学行为

3．1 研究背景

3．2 计算细节

3．3 结果与讨论

3．3．1 紧密结合状态下的酰胺-钙离子溶液中的过剩电子动力学

3．3．2 溶剂共享的乙酰胺-钙离子结合态

3．3．3 乙酰胺和钙离子的分离态

3．4 结论

辅助材料

参考文献

致谢

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