糖基化缺陷的血清IgA1与正常人肾小球系膜细胞结合动力学研究

摘要

本实验的目的是通过体外酶切制备不同糖基化缺陷的血清IgA1，观察糖基化缺陷的血清IgA1与HMC结合动力学特征，并比较正常血清IgA1及糖基化缺陷的血清IgA1与HMC结合力的异同，从而明确IgAN中糖基化缺陷的IgA1分子在肾脏中沉积的机制。　　方法:Jacalin亲和层析提取正常人血清IgA1，唾液酸酶和/或半乳糖酶去除血清IgA1分子铰链区O-糖上连接的唾液酸和/或半乳糖，形成糖基化缺陷的IgA1，即IgA1铰链区暴露出更多的半乳糖或N-乙酰氨基半乳糖。用特异结合半乳糖或N-乙酰氨基半乳糖的花生凝集素(peanutagglutinin，PNA)，蚕豆凝集素(viciavillosa，VV)，以ELISA的方法检测酶切是否充分。SephacrylS-300分子筛层析柱分别确定正常人血清IgA1及去唾液酸IgA1(desialylatedIgA1，DesIgA1)，去唾液酸去半乳糖IgA1(desialylated/degalactosylatedIgA1，Des/DeGalIgA1)的平均分子量，125I-Na标记并用放射配基法检测并比较三种IgA1分子与体外培养的原代HMC的结合力。计量资料用均值±标准差表示，应用SPSS11.0统计软件中方差分析及S-N-K检验对资料进行分析，饱和曲线及Scatchard图应用Excel作图及直线回归分析。均以α=0.05作为统计学检验水准。　　结论:人肾小球系膜细胞上存在特异结合IgA1的结合蛋白，唾液酸和半乳糖缺失的IgA1易聚合成大分子IgA1且与人肾小球系膜细胞的结合显著高于正常IgA1分子，提示唾液酸和/或半乳糖缺失的IgA1在IgAN的发病机制中可能起着一定的作用。

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文摘

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郑重声明

引言

材料与方法

结果

讨论

结论

附图

参考文献

综述部分:IgA1分子糖基化异常在IgA肾病发病机制中的研究进展

参考文献

英文缩写

致谢