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Structure and dynamics of membrane-bound hormones as studied by NMR

机译:NMR研究的膜结合激素的结构和动态

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摘要

In their pioneering work of Kaiser and Kezdy [1] demonstrated that many hormones contain amphiphilic helices whose amino acids may be replaced by others without loosing biological activity provided that the hydrophobicity/hydrophilicity is not changed.
机译:在他们的开创性工作中,Kaiser和Kezdy [1]证明了许多激素含有两亲螺旋,其氨基酸可以被其他氨基酸代替,而不会疏松生物活性,条件是不改变疏水性/亲水性。

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