获得起球形成趋势降低的纤维素纺织物的方法

摘要

一种获得起球形成趋势大幅度降低的，优选对应于起球度至少为4，更优选至少为4.5的纤维素纺织物的方法，该方法包括用能够部分水解纤维表面的纤维素酶处理织物，与未经处理的纤维素纺织物相比重量减轻小于2％。纤维素酶优选为来自或产自Humicola insolens DSM 1800，SEQ ID No.1的43kD内切葡聚糖酶，或所述纤维素酶的功能类似物，如在8、55、58、62、67、132、147、162、221、222、223、280位的一个或多个位置取代一个或多个氨基酸残基而修饰；或在从213位起的任何位置通过截短(优选的是基因截短)而修饰的变体。

说明书

本发明涉及一种获得起球形成趋势大幅度降低的纤维素纺织物的方法。更具体地说，本发明涉及一种用纤维素酶对纤维素纺织物进行酶处理而无明显重量减轻的方法。

                    本发明的背景

如果不使用精加工的组分，大多数棉织品和棉混织品都会有硬挺的手感和外观。由于从织物中生出小的绒毛微纤维突起，织物的表面也不光滑。另外，经过一段较短时间的穿戴，在织物表面会出现起球而呈一种难看、穿旧的样子。

获得柔软及光滑性织物的一种已知方法是在其生产过程中用分解纤维素的酶对纤维素织物进行处理。这种处理被称为生物磨光(Bio-Polishing)，参见Bazin J.和Sasserod，S.：纤维素织物的酶促生物磨光，1991年10月25日提交在“58ème Congrès de 1′ Association desChimistes de 1′ Industrie Textile”(法国米卢斯)上的论文，在此作为参考。

生物磨光是一种对纱线表面的特殊处理，它可以改善织物的手感和外观质量而不损失织物可湿性。生物磨光的最重要的效果特性在于减少绒毛和起球、增加光泽度、改善织物手感、增强持久性的柔软和改善对水的吸收性。

生物磨光通常发生在编制物生产的湿处理过程中。湿处理包括以下步骤，如脱浆、侵蚀、漂白、洗涤、干燥/印花和织物整理。在这些步骤的每一步中，织物都会受到机械作用。

然而，由于解纤维素酶催化了纤维素纤维表面的水解，该酶的作用会最终引起纤维或织物的重量损失。尽管用该方法进行生物磨光以得到纤维表面的控制性部分水解，但是未造成纤维强度过分损失的适当磨光效果仍引起了3-5w/w％的织物重量损失。对于纺织业来说，这样的重量损失是不利的，由于经济上的原因，使得生物磨光处理不甚合乎需要。

这样，本发明的目的就是提供一种能获得大大减低起球形成趋势而无织物重量明显减轻的纤维素纺织物的方法。

                   本发明综述

已令人惊奇地发现，通过对织物进行生物磨光处理(优选的是使用单组分纤维素酶)，有可能获得一种起球形成趋势大大降低且重量损失显著减少的纤维素纺织物。

因此，本发明的方法包括：用能够在纤维表面实施部分水解的纤维素酶来处理含纤维素纤维的纺织物；同未加处理的纤维素纺织物相比，其重量损失小于2w/w％，或者以百分比计，用纤维素酶处理过的纺织物同未用纤维素酶处理过的纺织物(空白)相比，二者的重量损失之差不超过2％。

                    本发明的详述

                        织物

在本发明的文本中，术语“纤维素纺织物”和“含纤维素纤维的纺织物”是指由含纤维素的材料(含纤维素或纤维素衍生物)，如木浆及棉花制备的任意类型的织物，特别是编织性织物。另外，在本发明的文本中，术语“织物”欲包括服装和其它类型经过处理的织物。纤维素纺织物的实例有棉花、粘胶丝(人造纤维)；lyocell；亚麻(亚麻布)；粘胶丝、棉花或lyocell和其它纤维(如聚酯)的全部混纺纱；粘胶丝/棉花混纺纱、lyocell/棉花混纺纱、粘胶丝/羊毛混纺纱、lyocell/羊毛混纺纱、棉花/羊毛混纺纱；亚麻(亚麻布)、青麻和其它基于纤维素纤维的织物，包括纤维素纤维和其它纤维(如羊毛、聚酰胺、丙烯酸和聚酯纤维)的全部混纺纱，如粘胶丝/棉花/聚酯混纺纱、羊毛/棉花/聚酯混纺纱、亚麻/棉花混纺纱等。

在本发明的文本中，术语“大大降低起球形成的趋势”意味着：同未用本发明的方法进行处理的织物相比较，具有对处理过的(生物磨光)织物表面毛球形成的永久性(及优良性)抗性。可依据瑞士标准SN198525对起球形成的趋势进行测试，该标准由Schweizerische Normen-Vereinigung(Kirchenweg 4，Postfach，CH-8032，苏黎士，瑞士)公布于1990年，其描述了对织物起球抗性的测试，而它依据的又是瑞士标准SNV 95 150(用于标准气候条件下物理测试的纺织物标准气候条件和测试条件)和SN 198529(对纺织物“scheuerfestigkeit”的测试—Martindale方法)。测试的结果用“起球度(pilling notes)”表述，起球度是从起球度1(严重毛球形成)至起球度5(无毛球形成或极轻微的毛球形成)的等级的额定值，容许1/2起球度。

在本发明的优选实施方案中，依据SN 198525(1990)进行测度，本方法提供了起球度优选至少为4，更优选为至少4.5，特别为5的纺织物。

在本发明的另一个优选实施方案中，本发明的方法提供了一种纺织物，其额定值至少为1，优选为至少2，特别优选为至少3，起球度高于对应的未处理过的纺织物；绝对起球度是依据SN 198525(1990)进行测度的。

依据本发明的方法，纤维表面的部分水解对应的重量损失小于约2w/w％，优选小于约1.8w/w％，更优选小于约1.5w/w％。

重量损失是在控制条件下确定的，即依据SNV 95150(参见上文)。重量损失用以纤维素酶处理的纺织物和未用纤维素酶处理的纺织物(空白)二者重量损失的百分比差异来表示。

                      方法

如上所述，用纤维素酶处理织物可与其它织物生产程序(如脱浆)同时进行，或在织物漂白之后进行。

可以这样理解，本发明的方法可以在任何常规湿织物处理步骤中实施，最好是在纺织物脱浆或漂白处理之后，既可以与常规(已知的)处理步骤同时进行也可以作为附加的处理步骤。该方法典型地可以在高速循环系统，如喷射溢流染色机、高速绞车和卷染机中进行。适用的高速系统的实例有意大利Biancalani生产的“Aero 1000”。另外，该方法可在两步磨光过程中进行，如在作为W0 93/20278公开的国际专利申请中所披露的，其中第一个步骤是基本上在不经过机械处理情况下进行的单独纤维素酶处理，而后进行对织物进行机械处理的第二个步骤。这种纤维素酶处理可以在J-Box中、在Pad-Roll上或Pad-Bath中进行。

依据本发明的纤维素酶处理和脱浆是在同样条件下(即pH、温度、剂量/时间比率等等)进行的可调和的过程，通过同步进行这些过程，可以缩短整个织物生产过程。这种节约时间的安排是本发明方法的一个主要益处。

酶的使用剂量主要依据酶的反应时间，即较短的酶反应时间必须相对增加酶剂量，反之亦然。一般来说，可依据所用的反应时间来规定酶的使用剂量。这样，如果欲使这两种反应同步进行，则可使依据本发明的织物纤维素酶处理符合例如脱浆的条件。

可以使用同常规生物磨光相似的酶剂量/时间比率。优选的酶剂量约100-100,000 ECU/kg织物，更优选约为500-20,000 ECU/kg织物，特别优选约为1,000-5,000 ECU/kg织物。

特别是，反应时间约为10分钟-4小时，优选约为20分钟-2小时，但反应可在约1分钟-4小时之间的任何时间进行，依据不同类型的处理设备而定。

本发明的方法可在能加入到纤维素酶，即配制的纤维素酶组合物中，或单独加入到酶处理进行的洗液中的某些成分存在下进行。这类组分的实例包括稳定剂、湿润剂、缓冲剂和分散剂。稳定剂可以是能稳定解纤维素酶的试剂。

湿润剂起着改善纤维湿润度的作用，使得迅速和均匀的脱浆反应能够发生。湿润剂优选为氧化稳定类型。

适宜的缓冲剂为磷酸盐、硼酸盐、柠檬酸盐、乙酸盐、己二酸盐、三乙醇胺、单乙醇胺、二乙醇胺、碳酸盐(特别是碱金属或碱土金属，尤其是碳酸钠或碳酸钾，或铵和盐酸盐)、二胺，尤其是二氨基乙烷、咪唑，或氨基酸缓冲液。缓冲液优选为单乙醇胺、二乙醇胺或三乙醇胺缓冲液。

分散剂可适当地选自非离子、阴离子、阳离子、两性离子表面活性剂。更具体地说，分散剂可选自羧甲基纤维素、羟丙基纤维素、烷芳磺酸盐、长链醇硫酸盐(伯及仲烷基硫酸盐)、磺酸化烯烃、硫酸化单酸甘油酯、硫酸化醚、磺基琥珀酸盐、磺酸化甲醚、链烷磺酸盐、磷酸酯、烷基异硫代硫酸盐、酰基肌氨酸、烷基牛磺酸、荧光表面活性剂、脂肪醇和烷基苯酚缩合物、脂肪酸缩合物、环氧乙烷和胺的缩合物、环氧乙烷和酰胺的缩合物、嵌段聚合物(聚乙二醇、聚丙二醇、与环氧乙烷或环氧丙烷缩合的乙二胺)、蔗糖醇酯、脱水山梨醇酯、烷基酰胺、脂肪族胺氧化物、乙氧基化单胺、乙氧基化双胺、乙氧基化聚胺、乙氧基化胺聚合物及其混合物。

分散剂优选为乙氧基化脂肪酸酯或壬基苯基聚乙二醇醚。

另外，本发明的方法可在常规抗再沉积剂存在下进行，如在诸如聚乙烯基吡咯烷酮(PVP)、羧甲基纤维素(CMC)和聚丙烯酸酯的聚合剂存在下进行。

                          酶

在本发明的文本中，术语“纤维素酶”或“解纤维酶”指能够催化纤维素降解为葡萄糖、纤维二糖、丙糖和其它纤维寡糖的酶。

在本发明的文本中，术语“酶”或“纤维素酶”可理解为包括成熟蛋白质或其前体形式以及大致具有全长酶活性的功能片段。再者，术语“酶”指所述酶的同系物或类似物。这种同系物包括表现出与母体酶(即母体纤维素酶)氨基酸序列至少有60％同一性程度的氨基酸序列。可通过常规方法来确定同一性程度，如可参见Altshul等人，数学生物学通报，48：603-616，1986，以及Henikoff和Henikoff，美国国家学术科学汇编，89：10915-10919，1992。简言之，可利用缺口开启罚值10、缺口延伸罚值1以及Henikoff和Henikoff(上文)的“blosum62”记分矩阵，对两个氨基酸序列进行序列对比以使序列对比分值最佳。

另外，酶的同系物或类似物可以是由同寡核苷酸探针相杂交的核苷酸序列所编码的一种酶。该探针是依据核苷酸序列或氨基酸序列所制备出的，制备条件如下：在5XSSC中预浸渍，约40℃条件下在一溶液(含20％的甲酰胺、5X Denhardt溶液、50mM磷酸钠、pH6.8，以及50μg变性声波破碎的小牛胸腺DNA)中预杂交1小时，随后于约40℃条件下在补充了100μM ATP的同一溶液中杂交18小时，而后在约45℃下在0.4×SSC中冲洗。

使用标准检测程序(如Southern印迹法)来检测这些条件下同寡核苷酸探针杂交的分子。

该酶的同系物可以有一个或多个氨基酸的取代、缺失或添加。这些变化优选为微小性质的变化，也就是不会严重影响到蛋白质的折叠或活性的保守性氨基酸的取代、小缺失(特别是1-30个氨基酸的小缺失)；小的氨基-或羧基末端的延伸(如氨基末端甲硫氨酸残基，约达20-25个残基的小连接肽)，或可促进纯化的小延伸(如聚组氨酸段，抗原决定基或结合区域)。通常可参见Ford等人，蛋白质的表达和提纯，2：95-107，1991。保守性取代的实例为碱性氨基酸(如精氨酸、赖氨酸、组氨酸)、酸性氨基酸(如谷氨酸和天冬氨酸)、极性氨基酸(如谷氨酰胺和天冬酰胺)、疏水氨基酸(如亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸)、芳香氨基酸(如苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸)和小型氨基酸(如甘氨酸、丙氨酸、丝氨酸、苏氨酸、甲硫氨酸)的基团。

显然，对本领域的技术人员来说，这样的取代可以在对于分子功能关键的区域之外进行，并仍可产生出活性酶。可依据本领域已知的程序来鉴定对本发明的酶必不可少的且最好不进行取代的氨基酸，如位点针对性诱变或丙氨酸扫描诱变(Cunningham和Wells，科学244，1081-1085，1989)。在后一技术中，突变被引入分子的每一个残基处，然后测定所生成的突变分子的解纤维素活性以确定对分子活性关键的氨基酸残基。通过分析晶体结构(由诸如核磁共振、结晶学或光亲和性标记的技术确定)可确定配体-受体相互作用的位点。可参见de Vos等人，科学255：306-312，1992；Smith等人，分子生物学杂志224：899-904，1992；Wlodaver等人，欧洲生物化学学会联合会通讯309：59-64，1992。

同系物可以是等位基因变体，即来自突变的基因的变化形式，或由该突变基因所编码的变化性酶，但该酶具有与本发明的酶基本相同的活性。因此突变可以是沉默的(所编码的酶无变化)或可编码具有改变性氨基酸序列的酶。

该酶的同系物也可以是属或种的同系物，即来自另一物种的具有相似活性的酶。

依据标准技术(如Sambrook等人所述，分子克隆法：实验室手册，第二版，冷泉港实验室，冷泉港，纽约，1989)利用合成性寡核苷酸探针可通过制备所研究物种的细胞的基因组或cDNA文库，或者可利用特异性引物(如Sambrook等人所述，参见上文)通过聚合酶链反应(PCR)来分离出酶的同系物。

本发明方法所使用的解纤维素酶优选为单组分(重组性)纤维素酶，即基本没有其它蛋白质或纤维素酶蛋白质的纤维素酶。可依据技术人员通常所知的标准技术对重组性纤维素酶组分进行克隆和表达。

在本发明的优选实施方案中，用于该方法的纤维素酶是内切葡聚糖酶(EC 3.2.1.4)，优选为单组分(重组性)内切葡聚糖酶。

该纤维素酶优选为微生物纤维素酶，更优选为细菌或真菌纤维素酶。细菌纤维素酶的实例是由来自假单胞菌属和迟缓芽孢杆菌(Bacilluslautus)的细菌所产生的纤维素酶。

纤维素酶或内切葡聚糖酶可以是酸性、中性或碱性的纤维素酶或内切葡聚糖酶，即分别在酸性、中性或碱性范围内表现出最佳的解纤维素活性。

因此，适用的纤维素酶是酸性纤维素酶，优选为真菌酸性纤维素酶，更优选的为在酸性条件下具强烈解纤维素活性的真菌酸性纤维素酶，其由来自木霉属、放线菌属、漆斑菌属、曲霉属和葡萄孢属的真菌或由其所产生。

优选的适用酸性纤维素酶来自下列菌种的真菌或由其产生：绿色木霉、Trichoderma reesei、Trichoderma longibrachiatum、疣孢漆斑菌、黑曲霉、米曲霉和灰葡萄孢。

另一种适用的纤维素酶或内切葡聚糖酶是中性或碱性纤维素酶，优选为真菌中性或碱性纤维素酶，更优选的为在碱性条件下具强烈解纤维素活性的真菌碱性纤维素酶或内葡聚糖酶，其来自下列属的真菌或由其产生：曲霉属、青霉属、毁丝霉属、腐质霉属、耙菌属、镰孢属、葡萄穗霉属、帚霉属、毛壳属、疣孢霉属、轮枝孢属、漆斑菌属、丝葚霉属、粘帚霉属、头孢属和枝顶孢属。

优选的碱性纤维素酶来自下列菌种中的真菌或由其产生：Humicolainsolens、尖镰孢、嗜热毁丝菌或头孢属某菌种，优选来自下列种类群体：Humicola insolens DSM 1800、尖镰孢DSM 2672、嗜热毁丝霉CBS117.65或头孢菌某菌种RYM-202。

天然或母体纤维素酶的优选实例是碱性内切葡聚糖酶，它同抗高度纯化的～43kD内切葡聚糖酶(来自Humicola insolens DSM 1800)的抗体进行免疫反应，或者是表现出纤维素酶活性的～43kD内切葡聚糖酶的衍生物。优选的内切葡聚糖酶组分具有如SEQ ID No.1所示的氨基酸序列，其还披露于作为WO 91/17243，SEQ ID#2公开的国际专利申请中，该专利申请在此作为参考。另一种优选内切葡聚糖酶组分是对应于如SEQ ID No.1所示的氨基酸序列的核心酶，但其具有对应于1-213位的氨基酸序列，即在213位被截短。预计其它适用的内切葡聚糖酶是具有对应于SEQ ID No.1中氨基酸序列的氨基酸序列的酶，但其在SEQ ID No.1的213位和247位之间的任意位置被截短(优选为基因截短)，即具有由213和247氨基酸残基之间构成的氨基酸序列。

适用的纤维素酶的其它实例是具有象母体纤维素酶一样的真菌来源的纤维素酶变体，如来自真菌腐质霉属、木霉属或镰孢属中菌株的纤维素酶。例如，母体纤维素酶可来自真菌菌种Humicola insolens、Trichodermareesei或尖镰孢，～43kD内切葡聚糖酶优选来自Humicola insolens DSM1800，或是所述任何母体纤维素酶的功能性类似物，其

i)含有与母体纤维素酶氨基酸序列至少60％同源的氨基酸序列，

ii)与抗母体纤维素酶的抗体进行反应，和/或

iii)由可与和编码母体纤维素酶的DNA序列的探针进行杂交的DNA序列所编码。

类似物的特性i)是指类似物和母体纤维素酶之间的同一性程度，标志着第一个序列从第二个序列的衍生。特别是，如果对应的氨基酸序列比较表现出大于60％的同一性(如高于70％、80％、85％、90％或甚至95％)，那么可以认为多肽是与母体纤维素酶同源的。可通过已知的算法进行序列比较，如Lipman和Pearson(1985)所述的算法。

可如下来确定母体纤维素酶类似物的另外特性ii)和iii)：

可利用抗或与母体纤维素酶至少一个抗原决定基反应的抗体来检测特性ii)，即免疫交叉反应性。抗体既可以是单克隆的也可以是多克隆的，可通过本领域熟知的方法来产生，例如由Hudson等人(1989)所述的方法。可使用本领域熟知的检测法来确定免疫交叉反应性，其实例有Western印迹法或辐射免疫扩散测定，如Hudson等人(1989)所述的方法。

可依据母体纤维素酶的全部或部分核苷酸或氨基酸序列来适当制备用于按照上述特性iii)表征类似物的寡核苷酸探针。可在能使DNA序列杂交的适宜条件下进行杂交反应。例如，这些条件是在特定条件下的杂交反应，如涉及在5XSSC中预浸渍，在～40℃条件下在一溶液(含20％的甲酰胺、5×Denhardt溶液、50mM磷酸钠、pH6.8，以及50μg变性声波破碎的小牛胸腺DNA)中预杂交1小时，随后于约-40℃条件下在补充了100μMATP的同一溶液中杂交18小时，或者如Sambrook等人(1989)所述的其它方法。

适用的纤维素酶变体的实例是来自或产生自Humicola insolens DSM1800(SEQ ID No：1)的43kD内切葡聚糖酶的变体，通过在8、55、58、62、67、132、147、162、221、222、223、280位的一个或多个位置取代一个或多个氨基酸残基而得到修饰；或通过在从213位起的任何位置进行截短(优选为基因截短)而有选择地进一步修饰。

优选的纤维素酶变体是来自或产生自Humicola insolens DSM 1800(SEQID No：1)的43kD内切葡聚糖酶的变体，通过如下取代一个或多个氨基酸残基而得到修饰：

Y8F

S55E/D

D58A/S/N  

W62E

D67R/N

F132A/D/E/G

Y147S

A162P

V221S

N222S

Q223T

Y280F。

已经令人惊奇地发现，如果使用如43kD H.insolens DSM 1800的碱性内切葡聚糖酶、内切葡聚糖酶或其所述修饰的变体，在pH约9以下实施本发明的方法是有利的，优选为pH低于6，更优选为pH约4.5-5.5，特别是pH约5.0。

在本发明的文本中，可以ECU来表述纤维素酶的活性。解纤维素酶可水解CMC，因而会增加温育混合物的粘度。可通过振动粘度计(如来自法国Sofraser的MIVI 3000)来确定所引起的粘度降低。

可通过以下的分析方法(检测法)用ECU测定来确定解纤维素的活性：通过测定样品降低羧甲基纤维素(CMC)溶液粘度的能力，ECU检测法可定量测定样品中存在的解纤维素活性的量。进行检测的条件为40℃，pH7.5，0.1M的磷酸盐缓冲液；时间30分钟；使用降低CMC(羧甲基纤维素Hercules 7LFD)底物的相对酶标准；酶浓度约为0.15ECU/ml。拱(arch)标准定义为8200 ECU/g。

虽然适用的纤维素酶可用于如本发明的方法之中，但最好能配制成适宜的组合物。这样，适用的纤维素酶可以颗粒(优选为无尘颗粒)、液体(特别是稳定化液体)、悬浮液形式或以被护形式使用。可如美国专利4,106,991和4,661,452(均见Novo Nordisk A/S)所公开的方法来制备无尘颗粒，并且可用本领域所熟悉的方法来有选择地进行涂敷。

例如，可依据既成方法通过加入多羟基化合物如丙二醇、糖或糖醇或乙酸来稳定液体酶制剂。其它酶稳定剂都是本领域所熟悉的。可依据欧洲专利238 216所公开的方法来制备被护酶。

酶的性能很大程度上取决于处理条件，如pH和温度。在实施本发明的方法中，在选择解纤维素酶上当然要考虑到pH依赖性性能和热稳定性之类的因素。其它条件(如加入湿润剂等)也取决于所实施的整个处理过程以及所使用的酶。

可通过下列非限制性实施例来进一步说明本发明。

                      实施例

装置：

每个烧杯中放两块布样，在Atlas LP2 launder-O-Meter中进行试验。

纺织物：

经过漂白的双罗纹编织的100％棉织物，205g/m²。

将织物剪成大小为14×12cm的小块(每块约3.5g)，在恒定条件下于20℃和65％的相对湿度下调湿过夜。

酶：

A：参照[Cellusoft L，由Novo Nordisk A/S(DK-2880 Bagsvaerd，丹麦)生产和出售的商用酸性纤维素酶制品]。

B：来自Humic0la insolens DSM 1800的43kD内切葡聚糖酶。

C：B的变体(取代D58A)

D：B的变体(取代F132D)

E：B的变体(取代Y280F)

F：B的变体(取代D67R)

G：B的变体(取代Y147S)

H：B的变体(取代S55E)

J：B的变体(取代Y8F、W62E、A162P、V221S、N222S、Q223T)

K：B的变体(取代Y147N) 

实验条件：

(Launder-O-Meter生物磨光)

每次试验使用4个烧杯(8块布样)。

液体比率：    1∶20

液体体积：    140ml

磨蚀剂        20个钢珠(d＝14mm，11g)

pH            5.0

缓冲液        1g/l乙酸盐    

时间          60分钟

温度          55℃

失活：

通过以下操作来终止每次试验在70℃下洗涤所有布样，而后在标准欧洲家用型洗衣机(AEG ko-Lavamat 665)中漂洗3次。

干燥：

将布样进行空气干燥，在20℃及65％相对湿度下调湿过夜。

试验：

依据织物重量，按4剂量(范围为0-4.0w/w％)对商用性酶制品A进行试验。

按4剂量(范围为0-5.0 ECU/g织物)对每种酶制品B-K进行试验。

结果：

测定/计算下列参数：

*重量损失，纤维素酶处理过的纺织物的重量损失和未经纤维素酶处理的纺织物(空白)的重量损失。

*起球度(PN)，依据SN198525(1990)利用500转的Maitindale起球试验计进行测试。

未经处理的纺织物以及未用纤维素酶处理(空白)的纺织物的起球特征为1。

下表显示对应于经纤维素酶处理过的织物的起球度为4.5的重量损失。表

    酶    重量损失(Δ％)    A(参照)     5.6    B     2.0    C     1.3    D     1.3    E     2.0    F     1.7    G     1.2    H     1.0    J     1.2    K     1.5

                            序列表(1)一般信息：

i)申请人：NOVO NORDISK A/S

ii)发明题目：获得起球形成趋势降低的纤维素纺织物的方法

iii)序列数目：1    

iv)联系地址：

  A)地址：NOVO NORDISK A/S，Corporate Patents

  B)街道：Novo Alle

  C)城市：Bagsvaerd

  E)国家：丹麦

  F)邮编：DK-2880

v)计算机可读形式：

  A)媒介类型：软盘

  B)计算机：IBM PC兼容机

  C)操作系统：PC-DOS/MS-DOS

  D)软件：PatentIn Release#1.0，版本#1.25(2)SEQ ID No：1的信息

i)序列特性：

  A)长度：305个氨基酸

  B)类型：氨基酸

  C)拓扑学：线性

ii)分子类型：蛋白质

vi)最初来源：

  A)有机物：Humicola insolens

  B)菌株：DSM 1800

xi)序列描述：SEQ ID No：1Met Arg Ser Ser Pro Leu Leu Pro Ser Ala Val Val Ala Ala Leu Pro-21 -20                 -15             -10Val Leu Ala Leu Ala Ala Asp Gly Arg Ser Thr Arg Tyr Trp Asp Cys -5                   1               5                  10Cys Lys Pro Ser Cys Gly Trp Ala Lys Lys Ala Pro Val Asn Gln Pro

         15                  20                  25Val Phe Ser Cys Asn Ala Asn Phe Gln Arg Ile Thr Asp Phe Asp Ala

     30                  35                  40Lys Ser Gly Cys Glu Pro Gly Gly Val Ala Tyr Ser Cys Ala Asp Gln

 45                  50                  55Thr Pro Trp Ala Val Asn Asp Asp Phe Ala Leu Gly Phe Ala Ala Thr 60                  65                  70                  75Ser Ile Ala Gly Ser Asn Glu Ala Gly Trp Cys Cys Ala Cys Tyr Glu

             80                  85                  90Leu Thr Phe Thr Ser Gly Pro Val Ala Gly Lys Lys Met Val Val Gln

         95                 100                 105Ser Thr Ser Thr Gly Gly Asp Leu Gly Ser Asn His Phe Asp Leu Asn

    110                 115                 120Ile Pro Gly Gly Gly Val Gly Ile Phe Asp Gly Cys Thr Pro Gln Phe

125                 130                 135Gly Gly Leu Pro Gly Gln Arg Tyr Gly Gly Ile Ser Ser Arg Asn Glu140                 145                 150                 155Cys Asp Arg Phe Pro Asp Ala Leu Lys Pro Gly Cys Tyr Trp Arg Phe

            160                 165                 170Asp Trp Phe Lys Asn Ala Asp Asn Pro Ser Phe Ser Phe Arg Gln Val

        175                 180                 185Gln Cys Pro Ala Glu Leu Val Ala Arg Thr Gly Cys Arg Arg Asn Asp

    190                 195                 200Asp Gly Asn Phe Pro Ala Val Gln Ile Pro Ser Ser Ser Thr Ser Ser

205                 210                 215Pro Val Asn Gln Pro Thr Ser Thr Ser Thr Thr Ser Thr Ser Thr Thr220                 225                 230                 235Ser Ser Pro Pro Val Gln Pro Thr Thr Pro Ser Gly Cys Thr Ala Glu

            240                 245                 250Arg Trp Ala Gln Cys Gly Gly Asn Gly Trp Ser Gly Cys Thr Thr Cys

        255                 260                 265Val Ala Gly Ser Thr Cys Thr Lys Ile Asn Asp Trp Tyr His Gln Cys

    270                 275                 280Leu