Кннаэа и фосфвгаза. фосфорилнруюшне и дефосфоряяирукшме регуляторную легкую цепь миозина, преасташвпот собой на ключевых регуляторныхалемента гладкой мышцы. Они прочно связаны не только с миозниовым фнламенток, но и друг с другом и, по-видимому, образуют функциональный комплекс, который отвечает за регуляцию сокращения н расслабления гладкой мыцпщы. В недавно проведенных исследованиях мы показали, что этоткомплекс включает в себя кнназу вместе с активатором (кальмодулином, КМ)ифосфатазув форме каталитической и связующей субгединиц. Связующая субъединиш, которая представляет собой КМ-святмшшпнй белок, связывает каталитическую субьеднницу с кяназой к КМ независимо от концентрации Са~(2+). В распоре киназа находите! не только в мономерном состоянии, но образует также димеры и небольшое количество олигомеров. Все эти формы находятся в динамическом равновесии друг с другом. Димеры ответственны за кооперативную активацию киназы каяьмодуянном, а также за ее межмолекулярное фосфорнлирова-нне, тогда как олнгомерная форма ответственна за локализацию киназы на мяозннояом филаменте, а также участвует в образовании ее комплекса с фосфатазои. Родственный кнназе белок телокин действует как очень эффективный модулятор олмгомерного состояния кнназы, переводя олигомеры в димеры н(нли) мономеры. Телокин аффективно высвобождает кнназу из миозиновых фндаментов. а фосфвтазу — из ее комплекса с кнвазов, что приводит к ингнбнрованню фосфоряяировання миозина и ускорению его дефосформлированяя. Тихое модулирующее воздействие телокина полностыо прекращается при его очень медленном фосфорнлиро-ваяни кнназой.
展开▼
