ПРИОНЫ И БЕЛКОВЫЕ ИНГИБИТОРЫ ПРОТЕИНАЗ: СТРУКТУРНЫЕ АНАЛОГИИ И ИХ СЛЕДСТВИЯ. IV. О ПРИРОДЕ МЕЖВИДОВОГО БАРЬЕРА ПРИОНОВЫХ ЗАБОЛЕВАНИЙ

摘要

Отсутствие нуклеиновых кислот в чисто белковом инфицирующем агенте спонга-формных энцефалопатии составляет одну из наиболее интригующих загадок современной биохимии и молекулярной биологии. Каким образом патогенная форма прионового белка обеспечивает самовоспроизводство в инфицированном организме? Чем обусловлено ее нейродегенеративное действие? Каковы причины характера динамики прионовых заболеваний? Несмотря на многочисленные исследования, эти и другие вопросы остаются открытыми. Наиболее распространенное объяснение молекулярных механизмов прионового патогенеза основывается на предположении о способности патогенной формы прионового белка (PrP~(Sc)) перестраивать по своему подобию нормальную клеточную форму (PrP~C) [1,2], однако многочисленные попытки добиться увеличения инфекционного материала (прионового титра) в условиях т УИТО оказались безуспешными [3,4]. Иными словами - ключевое положение чисто белковой гипотезы остается недоказанным. Столь же неясное положение сохраняется и в отношении причин существования межвидового барьера прионовых заболеваний, т. е, зависимости восприимчивости организма от видового происхождения прионо-вой инфекции [2,5]. Существование для одного вида животных резко отличающихся между собой линий (strains) заболевания также остается необъясненным [6,7].