Сравкительно-энзимологическое исследование каталитических свойств моноаминоксидазы (MAO) печени озерной лягушки Rana ridibunda и Травяной лягушки Rana temporaria выявилоопределенные черты сходства н различий между этими ферментами. MAO из обоих исследованных биологических источников проявляют каталитические свойства, похожие на свойства классической MAO наземных позвоночных: дезаминируют тирамин, триптамин, серотонин, бензиламин и не дезаминируют гистамин, проявляют чувствительность к специфическому ингибитору формы MAO А хлоргилину и специфическому ингибитору формы MAO Б депренилу, не угнетаются 10~(-2) М семикарбазидом. На основании данных субстратно-ингибиторного анализа высказано предположение о Существовании в печени исследованных видов лягушек двух молекулярных форм фермента. Выявлены межвидовые количественные отличия между MAO печени R. ridibunda и R. temporaria в величинах активностей МАО по отношению к ряду субстратов и чувствительно-сти к ингибиторам депренилу и хлоргилину. У вида R. temporaria активности MAO по отношениюк дезаминированию серотонина и бензиламина были практически одинаковы, у вида R. ridibundaактивность фермента по отношению к дезаминированию серотонина - почти на порядок выше, чем для бензиламина. Для вида R. ridibunda избирательность действия депренила была выраженаво много раз слабее, а избирательность действия хлоргилина - на порядок сильнее, чем для вида R. temporaria. Каталитическая активность по отношению ко всем исследованным субстратам MAO печени обоих исследованных видов амфибий была в несколько раз ниже по сравнению с ферментом печени крысы.
展开▼
