...
首页> 外文期刊>Российский физиологический журнал >ВЛИЯНИЕ ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ а-СУБЪЕДИНИЦЫ Na~3,К~+-АТФАЗЫ ПОЧЕК КРЫС ПРОТЕИНКИНАЗОЙ С НА АКТИВНОСТЬ ФЕРМЕНТА
【24h】

ВЛИЯНИЕ ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ а-СУБЪЕДИНИЦЫ Na~3,К~+-АТФАЗЫ ПОЧЕК КРЫС ПРОТЕИНКИНАЗОЙ С НА АКТИВНОСТЬ ФЕРМЕНТА

机译:大鼠肾脏蛋白激酶C的A亚基Na〜3,K〜+ -ATP酶磷酸化对酶活性的影响

获取原文
获取原文并翻译 | 示例
   

获取外文期刊封面封底 >>

       

摘要

Стехиометрия фосфорилирования a-субъединицы Na~+, К~+-АТФазы почек крыс Са~2+-зави-симой протеинкиназой С достигает 0.5 моль ф_н на моль а-субъединицы. С помощью флюоресцентного метода показано, что фосфорилирование ведет к конформационным изменениям перехода Е_1-Е_2 и снижению кажущейся аффинности фермента к ионам К~+. Фосфорилирование не влияет на скорость перехода фермента из Е_1 в Е_2 форму. Конформационные особенности поведения фосфорилированной формы Nа~+, К+-АТФазы почек крыс сопровождается снижением гидролитической активности и зависимости ее от активирующего влияния ионами К~+.
机译:Ca〜2 +依赖性蛋白激酶C在大鼠肾脏中Na〜+,K〜+ -ATPase的α亚基磷酸化的化学计量达到每摩尔a亚基0.5 mol f_N。使用荧光方法显示,磷酸化导致E_1-E_2过渡的构象变化,并降低了酶对K〜+离子的表观亲和力。磷酸化不影响酶从E_1到E_2形式的转变速率。大鼠肾脏的Na〜+,K + -ATPase磷酸化形式的行为构象特征伴随着水解活性的降低及其对K〜+离子激活作用的依赖性。

著录项

获取原文

客服邮箱:kefu@zhangqiaokeyan.com

京公网安备:11010802029741号 ICP备案号:京ICP备15016152号-6 六维联合信息科技 (北京) 有限公司©版权所有
  • 客服微信

  • 服务号