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Regulation of Interferon-γ-Activated STAT1 by the Ubiquitin-Proteasome Pathway

机译:泛素-蛋白酶体途径对γ-干扰素激活的STAT1的调节。

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摘要

STAT proteins (signal transducers and activators of transcription) are latent cytoplasmic transcription factors that are phosphorylated by Janus kinases in response to cytokines. Phosphorylated STAT proteins translocate to the nucleus, where they transiently turn on specific sets of cytokine-inducible genes. The mechanism that controls the amounts of activated STAT proteins is not understood. STAT1 proteins activated by interferon-γ treatment in HeLa cells were shown to be stabilized by a proteasome inhibitor and ubiquitinated in vivo. Thus, the amount of activated STAT1 may be negatively regulated by the ubiquitin-proteasome pathway.
机译:STAT蛋白(转录的信号转导子和激活剂)是潜在的细胞质转录因子,响应细胞因子,被Janus激酶磷酸化。磷酸化的STAT蛋白易位至细胞核,在此它们瞬时打开特定的细胞因子诱导基因集。目前尚不清楚控制激活的STAT蛋白数量的机制。通过干扰素-γ处理在HeLa细胞中激活的STAT1蛋白已被蛋白酶体抑制剂稳定并在体内泛素化。因此,活化的STAT1的量可能被遍在蛋白-蛋白酶体途径负调控。

著录项

  • 来源
    《Science》 |1996年第5282期|p.1717-1719|共3页
  • 作者

    Tae Kook Kim; Tom Maniatis;

  • 作者单位

    Department of Molecular and Cellular Biology, Harvard University, Cambridge, MA 02138, USA;

  • 收录信息 美国《科学引文索引》(SCI);美国《工程索引》(EI);美国《生物学医学文摘》(MEDLINE);美国《化学文摘》(CA);
  • 原文格式 PDF
  • 正文语种 eng
  • 中图分类 自然科学总论;
  • 关键词

  • 入库时间 2022-08-18 02:57:48

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