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Anchors Away

机译:抛锚

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摘要

On page 919 of this issue, Koehn et al. propose that, in certain microorganisms, a previously unknown biochemical mechanism underpins the function of an enzyme that is essential to the microorganisms' survival. In mammals, the activity of this enzyme - thymidylate synthase - depends on an 'anchor' in its active site that binds covalently to the enzyme's substrate. But the authors find that, in some microbes (including many that threaten human life), thymidylate synthase is active in the absence of such an anchor. The mechanism that explains this behaviour is a potential target for antibiotic drugs that would be toxic to microbes, but not to humans.
机译:在此问题的第919页上,Koehn等人。有人提出,在某些微生物中,以前未知的生化机制支持了微生物生存所必需的酶的功能。在哺乳动物中,这种酶(胸苷酸合酶)的活性取决于其活性部位的“锚”,该“锚”与该酶的底物共价结合。但是作者发现,在某些微生物(包括许多威胁人类生命的微生物)中,胸苷酸合酶在没有这种锚的情况下是有活性的。解释这种行为的机制是可能对微生物有毒但对人类无毒的抗生素药物的潜在目标。

著录项

  • 来源
    《Nature》 |2009年第7240期|p.840-841|共2页
  • 作者单位

    Department of Biochemistry, Boston University School of Medicine, Boston, Massachusetts 02118, USA;

  • 收录信息 美国《科学引文索引》(SCI);美国《工程索引》(EI);美国《生物学医学文摘》(MEDLINE);美国《化学文摘》(CA);
  • 原文格式 PDF
  • 正文语种 eng
  • 中图分类 自然科学总论;
  • 关键词

  • 入库时间 2022-08-18 02:55:28

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