Lectin-induced alterations of the interaction of insulin and insulin-like growth factor 1 receptors with their ligands

摘要

У цилу утврдиван,а значаjа угленохидратне компоненте типа 1 ЮР рецептора (IGF1R), типа 2 IGF рецептора (IGF2R) и инсулинског рецептора (IR) пореклом из хумане плаценте у везиваау лиганада за ове рецепторе, солубилизоване hелиjске мембране су инкубиране са ~(125)1-обележеним IGF-I, IGF-II и инсулином у присуству лектина различитих шейерних специфичности. Тестирана су три типа инкубацще: прво-лиганд, коинкубациjа и прво-лектин тип инкубациjе. Под деjством лектина из пшеничник клица (WGА), конканавалина А (Сon А) и фитохемаглутинина (РрНА), меюа се специфично везиваюе ЮР-1 и инсулина за одго-вараjуhе рецепторе високог афинитета на лектин-специфичан и дозно-зависан начин, док ти исти лектини не утичу на интеракциjу IGF-IIса н,еговим рецептором (-има). Штавише, исти лектини су инхибирали или поспешивали везиваае лиганада за IGF и инсулинске рецепторе, што jе зависило искл.учиво од типа инкубациjе. Резултати овог рада такоде сугеришу да би изоформе инсулинског рецептора IR-А и IR-В из хумане плаценте могле бити различите гли-козиловане.%In order to study whether the carbohydrate moieties of the human placental IGF-I receptor (IGF1R), IGF-II receptor (IGF2R) and insulin receptors (IRs) play a role in ligand binding, solubilised cell membrane preparations were incubated with ~(125)I-labelled IGF-I, IGF-II and insulin in the presence of lectins with different sugar specificities. Three incubation procedures were tested: ligand-first, co-incubation and lectin-first incubation. Wheat germ aggluti-nin (WGA), concanavalin A (Con A) and phytohaemagglutinin (PHA) altered the binding of IGF-I and insulin to their high-affinity receptors in a lectin specific and dose-dependent manner, whereas these lectins did not affect the interaction of IGF-II with its receptor(s). Moreover, the same lectins either inhibited or enhanced IGF-I and insulin binding, depending on the incubation scheme. These results also suggest that IR-A and IR-B from human placenta might be differently glycosylated.