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Revisiting the Maximum Conversion of Substrate in an Enzymatic CSTR with Micromixing Considerations

机译:考虑微混合的考虑,重新探讨酶促CSTR中底物的最大转化率

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摘要

On a résolu pour les deux limites du micromélange les équations d'équilibre d'une enzyme subissant une désactiva-tion thermique de premier ordre et d'un substrat subissant une transformation catalysée par l'enzyme suivant la cinétique de Michaelis-Menten dans un réacteur agité continu (CSTR). Les conditions maximales de conversion du substrat sont obtenues en partant de l'hypothèse que l'espace-temps du réacteur est infini. La gamme de conversion maximale du substrat est plus large aux valeurs intermédiaires pour la constante adimensionnelle de Michaelis-Menten et se rétrécit lorsque les échelles de temps de la réaction catalysée par l'enzyme et la désactivation de l'enzyme augmentent.%The balance equations pertaining to an enzyme undergoing first order thermal deactivation and a substrate undergoing enzyme-catalyzed transformation following Michaelis-Menten kinetics in a CSTR are solved for the two limits of micromixing. The maximum conversions of substrate are obtained under the assumption that the space time of the reactor is infinite. The range of the maximum conversion of substrate is wider at intermediate values for the dimension-less Michaelis-Menten constant and becomes narrower as the ratio of the time scales of the enzyme-catalyzed reaction and the enzyme deactivation increases.
机译:对于微混合物的两个极限,已经解决了在反应器中经历一级热失活的酶和遵循米利斯-门腾动力学遵循酶催化的转化的底物的平衡方程。连续搅拌(CSTR)。在反应器时空无限的假设下获得最大的底物转化条件。最大底物转化范围在无量纲的Michaelis-Menten常数的中间值处变宽,并随着酶催化反应和酶失活的时间尺度的增加而变窄。%平衡方程关于微混合的两个极限,解决了涉及经历一级热失活的酶和遵循CSTR中的Michaelis-Menten动力学的经历酶催化转化的底物的问题。底物的最大转化率是在反应器的时空为无限的假设下获得的。对于无量纲的Michaelis-Menten常数,底物的最大转化范围在中间值处较宽,并且随着酶催化反应和酶失活时间比例的增加而变窄。

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