Structure and function of histone methylation binding proteins

摘要

Chromatin structure is regulated by chromatin remodeling factors, histone exchange, linker histone association, and histone modification. Covalent modification of histones is an important factor in the regulation of the associated processes. The implementation and removal of various histone modifications have been implicated in DNA replication, repair, recombination, and transcription, and in RNA processing. In recent years, histone methylation has emerged as one of the key modifications regulating chromatin function. However, the mechanisms involved are complex and not well understood. A large volume of structural and biochemical information has been recently amassed for the Tudor, plant homeodomain (PHD), and malignant brain tumor (MBT) protein families. This review summarizes current knowledge of the structures and modes of recognition employed by the PHD, Tudor, and MBT domains in their interactions with target histone peptides.La structure de la chromatine est réglée par les facteurs de remodelage de la chromatine, l'échange d'histones, l'association d'histones internucléosomales et la modification d'histones. Les modifications covalentes des histones constituent un facteur important de régulation des processus associés. L'exécution et le retrait de différentes modifications d'histones ont été impliqués dans la réplication, la réparation, la recombinaison et la transcription d'ADN ainsi que dans la maturation de l'ARN. Au cours des dernières années, il est apparu que la méthylation des histones était l'une des modifications clés réglant la fonction de la chromatine. Cependant, les mécanismes impliqués sont complexes et mal compris. Une grande quantité d'informations structurales et biochimiques ont récemment été recueillies sur les protéines des familles Tudor, PGD et MBT. Cette revue de la littérature résume les connaissances actuelles des structures et des modes de reconnaissance utilisés par les domaines PHD, Tudor et MBT dans leurs interactions avec les peptides d'histones cibles.