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Alteration of the α1β2/α2β1 subunit interface contributes to the increased hemoglobin-oxygen affinity of high-altitude deer mice

机译:α1β2/α2β1亚基界面的改变有助于高海拔鹿小鼠的血红蛋白-氧亲和力增加

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摘要

BackgroundDeer mice (Peromyscus maniculatus) that are native to high altitudes in the Rocky Mountains have evolved hemoglobins with an increased oxygen-binding affinity relative to those of lowland conspecifics. To elucidate the molecular mechanisms responsible for the evolved increase in hemoglobin-oxygen affinity, the crystal structure of the highland hemoglobin variant was solved and compared with the previously reported structure for the lowland variant.
机译:背景落基山脉高海拔地区固有的鹿小鼠(Peromyscus maniculatus)已经进化出血红蛋白,其氧结合亲和力比低地同种动物更高。为了阐明导致血红蛋白-氧亲和力逐渐增加的分子机制,解决了高地血红蛋白变体的晶体结构,并将其与先前报道的低地变体的结构进行了比较。

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