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Calpain-Catalyzed Proteolysis of Human dUTPase Specifically Removes the Nuclear Localization Signal Peptide

机译:钙蛋白酶催化的人dUTPase的蛋白水解作用特别去除核定位信号肽。

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摘要

BackgroundCalpain proteases drive intracellular signal transduction via specific proteolysis of multiple substrates upon Ca2+-induced activation. Recently, dUTPase, an enzyme essential to maintain genomic integrity, was identified as a physiological calpain substrate in Drosophila cells. Here we investigate the potential structural/functional significance of calpain-activated proteolysis of human dUTPase.
机译:背景钙蛋白酶通过Ca 2 + 诱导的活化作用通过多种底物的特异性蛋白水解作用驱动细胞内信号转导。最近,dUTPase是维持基因组完整性必不可少的酶,已被确定为果蝇细胞中的生理钙蛋白酶底物。在这里,我们研究了钙蛋白酶激活的人dUTPase的蛋白水解的潜在结构/功能意义。

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