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Immunocytochemical evidence that the beta-protein precursor is an integral component of neurofibrillary tangles of Alzheimers disease.

机译:免疫细胞化学证据表明β蛋白前体是阿尔茨海默氏病神经原纤维缠结的组成部分。

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摘要

Amyloid beta (A beta) immunoreactivity has been demonstrated in all extracellular neurofibrillary tangles (E-NFT) and most intraneuronal neurofibrillary tangles (I-NFT). We undertook this immunocytochemical study to understand the relationship between A beta immunoreactivity localized in NFT and beta-protein precursor (beta PP). We found epitopes of amino-, mid-, and carboxyl-terminal domains of beta PP in I-NFT and the majority of E-NFT. NFT retained beta PP after ionic detergent extraction, demonstrating that beta PP is an integral component of NFT. Finding beta PP in regions of A beta immunoreactivity raises the possibility that beta PP or its fragments associate with amyloid, and that the stability of A beta is responsible for its dominance in amyloid deposits.
机译:在所有细胞外神经原纤维缠结(E-NFT)和大多数神经内神经原纤维缠结(I-NFT)中均已证明了淀粉样蛋白β(A beta)的免疫反应性。我们进行了这项免疫细胞化学研究,以了解位于NFT中的A beta免疫反应性与beta蛋白前体(beta PP)之间的关系。我们在I-NFT和大多数E-NFT中发现了βPP的氨基,中部和羧基末端结构域的表位。离子去污剂萃取后,NFT保留了βPP,表明βPP是NFT的组成部分。在Aβ免疫反应性区域中发现βPP会增加βPP或其片段与淀粉样蛋白缔合的可能性,并且Aβ的稳定性是其在淀粉样蛋白沉积物中占优势的原因。

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