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Specificity of ligand binding to transport sites: Ca2+ binding to the Ca2+ transport ATPase and its dependence on H+ and Mg2+

机译:配体与转运位点结合的特异性:Ca2 +与Ca2 +转运ATPase的结合及其对H +和Mg2 +的依赖性

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摘要

Ligand binding to transport sites constitutes the initial step in the catalytic cycle of transport ATPases. Here, we consider the well characterized Ca2+ ATPase of sarcoplasmic reticulum (SERCA) and describe a series of Ca2+ binding isotherms obtained by equilibrium measurements in the presence of various H+ and Mg2+ concentrations. We subject the isotherms to statistical mechanics analysis, using a model based on a minimal number of mechanistic steps. The analysis allows satisfactory fits and yields information on occupancy of the specific Ca2+ sites under various conditions. It also provides a fundamental method for analysis of binding specificity to transport sites under equilibrium conditions that lead to tightly coupled catalytic activation.
机译:配体与转运位点的结合构成了转运ATPase催化循环的第一步。在这里,我们考虑了肌浆网(SERCA)的特征明确的Ca 2 + ATPase,并描述了在各种情况下通过平衡测量获得的一系列Ca 2 + 结合等温线。 H + 和Mg 2 + 浓度。我们使用基于最少数量的机械步骤的模型对等温线进行统计力学分析。通过分析,可以得出令人满意的拟合结果,并得出有关在各种条件下特定Ca 2 + 位点的占有率的信息。它还提供了一种在平衡条件下分析与转运位点结合特异性的基本方法,该条件导致紧密偶联的催化活化。

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