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【2h】

Spatially selective heteronuclear multiple-quantum coherence (HMQC) spectroscopy for bio-molecular NMR studies

机译:用于生物分子NMR研究的空间选择性异核多量子相干(HMQC)光谱

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摘要

Spatially selective heteronuclear multiple-quantum coherence (SS HMQC) NMR spectroscopy was devised for solution studies of proteins. Due to ‘time-staggered’ acquisition of free induction decays (FIDs) in different slices, SS HMQC allows one to employ long delays for longitudinal nuclear spin relaxation at high repetition rates for the acquisition of the FIDs. To also achieve high intrinsic sensitivity, SS HMQC was implemented by combing a single spatially selective 1H excitation pulse with non-selective 1H 180° pulses. High-quality spectra could be obtained within 66 seconds for a 7.6 kDa uniformly 13C,15N-labeled protein, and within 45 and 90 seconds for, respectively, two uniformly 2H,13C,15N-labeled but isoleucine, leucine and valine methyl group protonated proteins with molecular weights of 7.5 and 43 kDa.
机译:设计了空间选择性异核多量子相干(SS HMQC)NMR光谱用于蛋白质的溶液研究。由于在不同层中“时间交错”的自由感应衰变(FID)的获取,SS HMQC允许以长的重复率以高重复率使用较长的延迟进行纵向核自旋弛豫,以获取FID。为了达到较高的固有灵敏度,通过将单个空间选择性 1 H激励脉冲与非选择性 1 H 180°脉冲组合来实现SS HMQC。分别在7.6 kDa的均一 13 C, 15 N标记的蛋白质的66秒内获得高质量的光谱,而在两个均一的均匀分布的45和90秒内获得高质量的光谱 2 H, 13 C, 15 N标记的异亮氨酸,亮氨酸和缬氨酸甲基的质子化蛋白,分子量分别为7.5和43 kDa。

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