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Multiple paxillin binding sites regulate FAK function

机译:多个Paxillin结合位点调节FAK功能

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摘要

BackgroundFAK localization to focal adhesions is essential for its activation and function. Localization of FAK is mediated through the C-terminal focal adhesion targeting (FAT) domain. Recent structural analyses have revealed two paxillin-binding sites in the FAT domain of FAK. To define the role of paxillin binding to each site on FAK, point mutations have been engineered to specifically disrupt paxillin binding to each docking site on the FAT domain of FAK individually or in combination.
机译:背景FAK定位于粘着斑对其激活和功能至关重要。 FAK的定位是通过C末端粘着靶向(FAT)域介导的。最近的结构分析已经揭示了FAK的FAT结构域中的两个paxillin结合位点。为了确定Paxillin与FAK上每个位点结合的作用,已设计了点突变以特异性破坏Paxillin单独或组合地与FAK FAT域上每个对接位点的结合。

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