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Detection of a Variant Metallo-β-Lactamase IMP-10 from Two Unrelated Strains of Pseudomonas aeruginosa and an Alcaligenes xylosoxidans Strain

机译:从两个无关的铜绿假单胞菌菌株和木杯产氧化木霉菌株中检测到变异的金属β-内酰胺酶IMP-10

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摘要

The gene blaIMP-10 of a variant metallo-β-lactamase, IMP-10, had a single base replacement of G by T at nucleotide 145, which led to an amino acid alteration of Val49 to Phe compared to the IMP-1 enzyme, indicating that IMP-10 was a point mutation derivative of IMP-1. Highly purified enzymes revealed that IMP-10 was different from IMP-1 in its extremely low hydrolyzing activities for penicillins, such as benzylpenicillin, ampicillin, and piperacillin.
机译:变异金属β-内酰胺酶IMP-10的blaIMP-10基因在145号核苷酸上被T单个G碱基取代,与IMP-1酶相比,导致Val49氨基酸被改变为Phe,表明IMP-10是IMP-1的点突变衍生物。高度纯化的酶显示,IMP-10与IMP-1的区别在于对青霉素(如苄青霉​​素,氨苄青霉素和哌拉西林)的极低水解活性。

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