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The testis-specific Cα2 subunit of PKA is kinetically indistinguishable from the common Cα1 subunit of PKA

机译:PKA的睾丸特异性Cα2亚基在动力学上与PKA的常见Cα1亚基没有区别

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摘要

BackgroundThe two variants of the α-form of the catalytic (C) subunit of protein kinase A (PKA), designated Cα1 and Cα2, are encoded by the PRKACA gene. Whereas Cα1 is ubiquitous, Cα2 expression is restricted to the sperm cell. Cα1 and Cα2 are encoded with different N-terminal domains. In Cα1 but not Cα2 the N-terminal end introduces three sites for posttranslational modifications which include myristylation at Gly1, Asp-specific deamidation at Asn2 and autophosphorylation at Ser10. Previous reports have implicated specific biological features correlating with these modifications on Cα1. Since Cα2 is not modified in the same way as Cα1 we tested if they have distinct biochemical activities that may be reflected in different biological properties.
机译:背景技术蛋白激酶A(PKA)催化(C)亚基的α-形式的两个变体称为Cα1和Cα2,由PRKACA基因编码。尽管Cα1普遍存在,但Cα2的表达仅限于精子细胞。 Cα1和Cα2编码有不同的N端域。在Cα1而非Cα2中,N末端引入了三个翻译后修饰位点,包括在Gly1处的肉豆蔻酰化,在Asn2处的Asp特异性脱酰胺作用以及在Ser10处的自磷酸化作用。先前的报道暗示与Cα1的这些修饰相关的特定生物学特征。由于Cα2的修饰方式与Cα1不同,因此我们测试了它们是否具有不同的生化活性,并可能反映在不同的生物学特性中。

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