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Chemical and structural characterization of α-N-acetylgalactosaminidase I and II from starfish asterina amurensis

机译:海星紫α-N-乙酰半乳糖苷酶I和II的化学和结构表征

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摘要

BackgroundThe marine invertebrate starfish was found to contain a novel α-N-acetylgalactosaminidase, α-GalNAcase II, which catalyzes removal of terminal α-N-acetylgalactosamine (α-GalNAc), in addition to a typical α-N-acetylgalactosaminidase, α-GalNAcase I, which catalyzes removal of terminal α-N-acetylgalactosamine (α-GalNAc) and, to a lesser extent, galactose. The interrelationship between α-GalNAcase I and α-GalNAcase II and the molecular basis of their differences in substrate specificity remain unknown.
机译:背景技术发现海洋无脊椎动物海星除典型的α-N-乙酰半乳糖苷酶(α- GalNAcase I,可催化末端α-N-乙酰基半乳糖胺(α-GalNAc)以及较小程度的半乳糖的去除。 α-GalNAcaseI和α-GalNAcaseII之间的相互关系及其底物特异性差异的分子基础仍然未知。

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