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A new scheme to discover functional associations and regulatory networks of E3 ubiquitin ligases

机译:发现E3泛素连接酶功能关联和调控网络的新方案

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摘要

BackgroundProtein ubiquitination catalyzed by E3 ubiquitin ligases play important modulatory roles in various biological processes. With the emergence of high-throughput mass spectrometry technology, the proteomics research community embraced the development of numerous experimental methods for the determination of ubiquitination sites. The result is an accumulation of ubiquitinome data, coupled with a lack of available resources for investigating the regulatory networks among E3 ligases and ubiquitinated proteins. In this study, by integrating existing ubiquitinome data, experimentally validated E3 ligases and established protein-protein interactions, we have devised a strategy to construct a comprehensive map of protein ubiquitination networks.
机译:背景技术E3泛素连接酶催化的蛋白泛素化在各种生物学过程中起着重要的调节作用。随着高通量质谱技术的出现,蛋白质组学研究界接受了多种测定泛素化位点的实验方法。结果是泛素基因组数据的积累,再加上缺乏可用于研究E3连接酶和泛素化蛋白之间的调控网络的资源。在这项研究中,通过整合现有的遍在蛋白组数据,经实验验证的E3连接酶和已建立的蛋白-蛋白相互作用,我们设计了一种策略来构建蛋白遍在蛋白化网络的综合图。

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