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Structure of the gene V protein of bacteriophage f1 determined by multiwavelength x-ray diffraction on the selenomethionyl protein.

机译:通过在硒代甲硫酰基蛋白质上的多波长X射线衍射确定了噬菌体f1的基因V蛋白质的结构。

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摘要

The crystal structure of the dimeric gene V protein of bacteriophage f1 was determined using multiwavelength anomalous diffraction on the selenomethionine-containing wild-type and isoleucine-47-->methionine mutant proteins with x-ray diffraction data phased to 2.5 A resolution. The structure of the wild-type protein has been refined to an R factor of 19.2% using native data to 1.8 A resolution. The structure of the gene V protein was used to obtain a model for the protein portion of the gene V protein-single-stranded DNA complex.
机译:使用含硒代甲硫氨酸的野生型和异亮氨酸47->甲硫氨酸突变蛋白的多波长异常衍射确定了噬菌体f1的二聚基因V蛋白的晶体结构,其X射线衍射数据定为2.5 A分辨率。使用原始数据以1.8 A的分辨率将野生型蛋白的结构精炼到R因子19.2%。基因V蛋白的结构用于获得基因V蛋白单链DNA复合物的蛋白部分的模型。

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