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Crystallization of human nicotinamide phosphoribosyltransferase

机译:人烟酰胺磷酸核糖基转移酶的结晶

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摘要

In the NAD biosynthetic pathway, nicotinamide phosphoribosyltransferase (NMPRTase; EC 2.4.2.12) plays an important role in catalyzing the synthesis of nicotinamide mononucleotide from nicotinamide and 5′-phosphoribosyl-1′-­pyrophosphate. Because the diffraction pattern of the initally obtained crystals was not suitable for structure analysis, the crystal quality was improved by successive use of the microseeding technique. The resultant crystals diffracted to 2.0 Å resolution. These crystals belonged to space group P21, with unit-cell parameters a = 60.56, b = 106.40, c = 82.78 Å. Here, the crystallization of human NMPRTase is reported in the free form; the crystals should be useful for inhibitor-soaking experiments on the enzyme.
机译:在NAD生物合成途径中,烟酰胺磷酸核糖基转移酶(NMPRTase; EC 2.4.2.12)在催化烟酰胺和5'-磷酸核糖基-1'-焦磷酸合成烟酰胺单核苷酸中起重要作用。由于最初获得的晶体的衍射图不适用于结构分析,因此通过连续使用微晶种技术提高了晶体质量。所得晶体衍射至2.0Å分辨率。这些晶体属于空间群P21,单位晶胞参数a = 60.56,b = 106.40,c = 82.78。在此,人NMPRTase的结晶以游离形式报道。晶体应该对酶的抑制剂浸泡实验有用。

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