水稻OmR40c1蛋白的表达纯化及其与血红细胞的凝集作用

摘要

目的:在大肠杆菌中融合表达水稻蛋白OmR40c1,并探讨其与红细胞的凝集效果,为进一步研究OmR40c1在体外的抑菌实验做准备.方法:PCR扩增目的基因,经BamH Ⅰ及NotⅠ双酶切,连入表达载体pGEX-6p-1构建成重组质粒,测序正确后转入大肠杆菌BL21,优化诱导表达条件;纯化重组OmR40c1蛋白,并分析其与红细胞的凝集效果.结果:获得原核表达的OmR40c1蛋白,重组OmR40c1在低温(4℃)条件下可与兔血红细胞发生凝集作用.结论:原核表达体系适合水稻OmR40c1蛋白的融合表达.