丝胶蛋白质与镍(Ⅱ)的配位反应及络合物二次结构

摘要

本文研究丝胶蛋白质与镍（Ⅱ）离子的配位反应及其络合物的二次结构。pH滴定和电子吸收光谱测定结果表明，pH值为9～9．5时开始出现配位化合物的435，240nm吸收峰，pH约10．5以上时每个Ni2+与肽链主链或侧基上的氮配位并释放出4个H+，从而确认了Ni（N）4型配位化合物的生成。此反应在反应物种的摩尔浓度比[Ni（Ⅱ）]T／[HL]T乃小于0．07时，按照化学计量学法则进行，大于0．07时由于肽链的立体障碍而偏离线性关系。根据PH11．5条件下生成的Ni（Ⅱ）-丝胶络合物的比浓粘度，以及固体试样的FT－IR、X射线衍射，DSC测定表明：丝胶蛋白质的二次结构由于Ni2+的配住而具有无规卷曲的结构．从而使初期热分解的热稳定性得到提高。