广东省血红蛋白研究Ⅵ 一例HbG—Coushatta(α_2β_2^(22)Glu→Ata)的结构与功能测定

摘要

1984年我校血红蛋白普查中检出一例电泳慢速血红蛋白,绎肽链裂解、指纹分析、氨基酸组份分析和氨基酸顺序测定确定为β链变异。即在β链22位上的GIu被Ala所取代,这是一例HbG—Coushatta(α_2β_2(^(22)Glu→Ala))。按Benesch法测定其氧亲合力,发现它的氧亲合力比HbA的高。穆斯堡尔谱测定表明这一异常Hb的S值比HbA的大,而其△E_Q值却比HbA的小,说明它所含Fe原子的电子结构有变化。本文对这一异常Hb结构与功能的关系以及穆斯堡尔参数变化的可能机理作了简单的讨论。