26肽蜂毒素与基因变构IL-2嵌合蛋白的原核表达、纯化及活性测定

摘要

在E .coliDH5α中表达 2 6肽蜂毒素与基因变构人白细胞介素 2的嵌合体蛋白 ,并进行初步纯化和抗原性检测。利用剪接式重叠延伸 (splicedoverlapextension ,SOE)技术在 2 6肽蜂毒素与基因变构IL 2的基因之间导入四个易形成空间结构的氨基酸残基组成的连接肽 (Gly4Ser) 3 ,构建嵌合体蛋白的基因 ,克隆到原核表达载体pGEX4T 2中 ,重组质粒转化宿主菌DH5α,经IPTG诱导表达目的融合蛋白 ,纯化蛋白经Thrombin酶切后进行SDS PAGE与Western blot鉴定。