鲐鱼消化道中蛋白酶的分离纯化及其活性研究

摘要

采用硫酸铵沉淀,DEAE-Sephadex A-50柱层析和Sephadex G75凝胶过滤等方法,对鲐鱼消化道蛋白酶进行了分离纯化.实验证明,该酶既能水解酪蛋白,又能水解N-苯甲酰-L精氨酸乙酯(BAEE).该酶水解酪蛋白的最适温度为50℃,最适pH为9.2×10-3mol@L-1Ca2+和Mg2+对该酶有激活作用,Hg2+,C02+,Cu2+对该酶活性有抑制作用.2×10-3mol@L-1半胱氨酸、巯基乙醇、还原型谷胱甘肽对该酶活性无影响,碘乙酸和PCMB对该酶活性亦无影响,而2×10 3 mol@L-1EDTA则能明显地抑制其活性.