鼠脑红蛋白突变体F106L与氰根的结合作用

摘要

构建了鼠脑红蛋白(Mouse neuroglobin)的突变体F106L,以探求近端残基对脑红蛋白血红素口袋结构的贡献.通过溶液核磁共振方法研究了外来配体氰根离子与NgbF106L蛋白的结合作用,结果显示,此结合存在动力学过程,并且NgbF106LCN 突变蛋白氰根络合物可以可逆地释放氰根离子,并使原来的第6配体His64(E7)又结合回到血红素铁上.研究结果揭示,G5(Phe106)残基对脑红蛋白血红素构象而言较为保守;QM/MM结构优化结果表明,位于G5 和FG5的近端残基对蛋白结构稳定性具有重要作用,并可调控外来配体与蛋白作用的配位平衡与热动力学性质.