人源CBX7全长及部分片段的表达纯化及单体结构研究

摘要

本实验通过构建人源色素框同源蛋白7(chromobox protein homolog 7,CBX7)全长及部分片段的大肠杆菌ppSUMO表达载体,经过Ni柱亲和纯化、离子交换纯化以及分子筛纯化等方法,获得较纯的CBX7(Full-Length)蛋白及达到蛋白质结晶条件的CBX7(13-65aa)蛋白.证实了人源CBX7中间区域存在大量疏水基团,该区域对CBX7蛋白的稳定性有一定影响.人源CBX7蛋白质的纯化及疏水区域的发现为后续相关结构及功能的研究提供了途径.