脱金属硫蛋白与二价汞离子的络合作用及构象研究

摘要

用圆二色谱研究兔肝锐金属硫蛋白的两个亚型ａｐｏ－ＭＴ１、ａｐｏ－ＭＴ２与Ｈｇ＾２＋在不同分子数比和ｐＨ值下的络合规律。发现：（１）在ｐＨ２下与Ｈｇ＾２＋重组ＭＴｓ的ＣＤ谱特征峰是３０４ｎｍ（＋），２６０ｎｍ（－），２５０ｎｍ（＋）。络合Ｈｇ＾２＋的数目ｎ远远超过７。任何ｐＨ值下过量Ｈｇ＾２＋的存在都将破坏ＭＴｓ的正常构象。ｐＨ值对形成和维持ＭＴｓ稳定构象的影响很大，当ｐＨ≥４．９时，ａｐｏ－ＭＴｓ