血管内皮细胞蛋白激酶C与锚蛋白、CD44分子生物学特性之间关系的研究

摘要

Raf-1激酶是细胞内许多生物学信号传导第一步，可以接受酪氨酸激酶家族或PKC的活化，并进而引起酶链反应：Raf-1→MEK→ERK。本文利用PKC激活剂及抑制剂来观察HUVECs CD44基因的表达及CD44分子磷酸化情况，对Raf-1激酶活性进行分析，并比较了Raf-1激酶、MEK、ERK抑制剂对HUVECsCD44基因表达的影响，观察PKC能否直接活化上述途径，据此探讨PKC对CD44分子表达的信号调控机制。 研究表明: 1.血管内皮细胞PKC活性的变化影响锚蛋白、CD44蛋白质的表达。 2.血管内皮细胞PKC活化能导致PKC、锚蛋白、CD44分子发生一致性细胞内移位和共分布现象。PKC活化后锚蛋白的移位与血管内皮细胞通透性增加有关。3.血管内皮细胞膜表面粘附分子的表达有赖于细胞骨架的完整性。4.PKC活化能其上调血管内皮细胞CD44作为粘附分子的外在表达，并增强其粘附性。5.PKC活性通过对CD44的磷酸化作用而影响CD44基因表达，其信号传导途径为PKC→Raf-1Kinase→MEK→ERK。此路径相关酶的抑制剂能抑制CD44基因的表达。

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英文缩略语

论文一血管内皮细胞蛋白激酶C对锚蛋白及CD44分子定位分布及表达的影响

前 言

实验材料和方法

实验结果

讨 论

结 论

论文二血管内皮细胞蛋白激酶C、锚蛋白、CD44与内皮通透性及粘附性关系的研究

前 言

实验材料和方法

实验结果

讨 论

论文三血管内皮细胞蛋白激酶C对CD44分子表达的调控机制

前 言

实验材料和方法

实验结果

讨 论

结 论

本研究创新性的自我评价

参考文献

综述 血管内皮细胞蛋白激酶C与锚蛋白、CD44分子生物学特性之间关系的研究

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