Yale University, Department of Molecular Biophysics and Biochemistry, 260 Whitney Avenue, New Haven, CT 06520;
Pennsylvania Muscle Institute and Department of Physiology, University of Pennsylvania, School of Medicine, Philadelphia, Pennsylvania, USA;
actin; thymosin β4; affinity; fluorescence; kinetics; mutagenesis; rapid mixing; stopped flow;
机译:胸腺素β4中广泛分布的残基对于肌动蛋白结合至关重要
机译:化学交联的肌动蛋白:胸腺素β(4)复杂到丝状肌动蛋白的聚合:螺旋参数的变化和结合在F-肌动蛋白上的胸腺素β(4)的可视化。
机译:植物profilin诱导肌动蛋白:β-胸腺素复合物诱导肌动蛋白聚合,并直接与β-胸腺素竞争,与DNase I具有负协同作用,从而与肌动蛋白结合
机译:胸腺蛋白酶β-4中所有广泛分布的残留物的贡献影响了actin结合的动力学和稳定性
机译:Q67和Y69残基对R67二氢叶酸还原酶中配体结合和催化的贡献。
机译:胸腺素β4中分布广泛的残基对于肌动蛋白结合至关重要
机译:胸腺蛋白β4中的广泛分布残留对于actin结合†至关重要