СВЯЗЫВАНИЕ РНК in vitro СЕРПИНАМИ РАСТЕНИЙ

摘要

Серпины являются ингибиторами протеиназ, выполняющими регуляторные функции; они составляют обширное семейство белков и обнаружены у всех живых организмов. Большинство серпинов растений функционально не охарактеризовано. Исключение составляет белок AtSerpinl Arabidopsis thaliana, для которого показано ингибирование проапоптотических протеиназ и предполагается участие в регулировании индукции программируемой клеточной смерти, и белок CmPS1 Cucurbita maxima, локализованный во флоэме и предположительно ингибирующий пищеварительные протеиназы насекомых. Помимо этого, недавно было обнаружено, что белок CmPS1 способен связывать РНК, наиболее эффективно взаимодействуя с высокоструктурированными РНК, в частности формируя специфический комплекс с тРНК. В настоящей работе продемонстрировано, что белок AtSerpinl также способен образовывать комплекс с тРНК. Анализ тРНК, связанных белками AtSerpinl и CmPS1 в условиях избытка тРНК, показал, что ни один из белков не проявляет строгой избирательности в связывании индивидуальных тРНК, что указывает, вероятно, на специфическое взаимодействие этих белков с элементам?