首页> 外文期刊>Биохимия >ВЛИЯНИЕ ПОЛИДИСУЛЬФИДА ГАЛЛОВОЙ КИСЛОТЫ НА АКТИВНОСТЬ И СТАБИЛЬНОСТЬ КАТАЛАЗЫ В РАЗНЫХ СРЕДАХ
【24h】

ВЛИЯНИЕ ПОЛИДИСУЛЬФИДА ГАЛЛОВОЙ КИСЛОТЫ НА АКТИВНОСТЬ И СТАБИЛЬНОСТЬ КАТАЛАЗЫ В РАЗНЫХ СРЕДАХ

机译:小酸多硫化物对不同环境中催化剂酶活性和稳定性的影响

获取原文
获取原文并翻译 | 示例
           

摘要

При 30° изучено влияние эффективного биоантиоксиданта полидисульфида галловой кислоты (ПДСГ) на каталитическую активность, операционную и термическую стабильность каталазы в трех средах - дистиллированной воде (рН approx 5,б), фосфатном буфере, рН 7,4 (ФБ) и обращенных мицеллах аэрозоля ОТ (AOT) а гептане с разной степенью гидратации w_o. ПДСГ ингибирует каталазное разложение Н_2О_2 по смешанному или бесконкурентному механизму: К, в разных средах меняется в пределах (0,63-2,32) centre dot 10~(-5) М. ПДСГ почтн в 2 раза уменьшает константу скорости взаимодействия комплекса1 каталазы с Н_2О_2 (k_2, M~(-1) centre dot с~(-1)) в воде и обращенных мицеллах АОТ и в 3-5 раз повышает эффективную константу скорости термоинактивации каталазы k~*_(ин), c~(-1), в зависимости от среды реакции. ПДСГ сильно снижает константу скорости инактивации каталазы в ходе ферментативного процесса k_(ин), c~(-1), повышая операционную устойчивость фермента в воде и обращенных мицеллах АОТ в гептане. Взаимодействие ПДСГ с каталазой в водной среде и фосфатном буфере сопровождается значительными изменениями спектров КД в дальней УФ-области, отражающими нарушения вторичной структуры субъединиц каталазы под влиянием биоантиоксиданта, который, как предполагается, может вступать в реакцию тиолдисульфидногообмена с ферментом. Обсуждены проблемы совместимости каталазы с биоантиоксидантами дисульфидной природы.
机译:在30°,有效的生物氧化磷脂的生物酸(PDSG)对三种介质 - 蒸馏水(pH大约5,B),磷酸盐缓冲液,pH 7.4(FB)的催化活性,操作和热稳定性的影响。 )通过不同程度的W_O水合从(AOT)和庚烷中寻址气溶胶胶束。 PDSG抑制混合或无限机制上的过氧化氢酶分解N_2O_2:K,在不同的环境中,在不同环境中,(0.63-2.32)中央点10〜(-5)M.PDSG柱的变化2次降低了过氧化氢酶复合物的相互作用率1 N_2O_2(K_2,M〜(-1)中心点,其中〜(-1))在水中和转换胶束AOT和3-5倍增加了过氧化氢酶的热系统的有效常数,C〜 (-1),取决于反应介质。 PDSG在酶法K_(IN),C〜(-1)中强烈降低过氧化氢酶灭活速率常数,从而增加水中酶的操作稳定性和庚烷中的逆转胶束AOT。 PDSG在水性介质和磷酸盐缓冲液中的相互作用伴随着远紫外地区的CD光谱的显着变化,反映了在生物分子氧基的影响下的过氧化氢酶亚基的二次结构的侵犯应该在与酶的硫化锂交换反应中。讨论了与二硫化二硫代硫代硫代性生物氧化剂的过氧化酶相容性的问题。

著录项

获取原文

客服邮箱:kefu@zhangqiaokeyan.com

京公网安备:11010802029741号 ICP备案号:京ICP备15016152号-6 六维联合信息科技 (北京) 有限公司©版权所有
  • 客服微信

  • 服务号