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Site-Site Interactions Enhances Intramolecular Electron Transfer in Streptomyces coelicolor laccase

机译:站点-站点相互作用增强链霉菌漆酶漆酶中的分子内电子转移。

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摘要

The multicopper oxidases (MCOs) catalyze the four-electron reduction of O_2 to H_2O. Here we report that the intramolecular electron transfer (ET) rates in the small bacterial laccase isolated from Streptomyces coelicolor (SLAC) markedly depend on the reduction state of the enzyme, possibly reflecting site-site interactions so far not observed in other MCOs. SLAC has recently been shown to have structural and reactivity features distinct from those of other laccases. It was therefore of interest to investigate the intramolecular ET rates in SLAC.
机译:多铜氧化酶(MCO)催化O_2的四电子还原为H_2O。在这里我们报告从小链霉菌(SLAC)中分离出的小细菌漆酶中的分子内电子转移(ET)速率明显取决于酶的还原状态,可能反映了迄今为止在其他MCO中未观察到的位点-位点相互作用。最近已显示SLAC具有不同于其他漆酶的结构和反应性特征。因此,研究SLAC中的分子内ET率很有意义。

著录项

  • 来源
    《Journal of the American Chemical Society》 |2009年第51期|18226-18227|共2页
  • 作者单位

    Institute of Analytical Chemistry, University of Copenhagen, 2100 Copenhagen, Denmark;

    Leiden Institute of Chemistry, Leiden University, 2300RA, Leiden The Netherlands;

    Department of Chemistry, Washington State University, Pullman, Washington 99164-4630;

    Leiden Institute of Chemistry, Leiden University, 2300RA, Leiden The Netherlands;

    Department of Immunology, The Weizmann Institute of Science, Rehovot 76100, Israel;

  • 收录信息 美国《科学引文索引》(SCI);美国《工程索引》(EI);美国《生物学医学文摘》(MEDLINE);美国《化学文摘》(CA);
  • 原文格式 PDF
  • 正文语种 eng
  • 中图分类
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