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Synthetic chaperones lead to protein reform

机译:合成伴侣蛋白导致蛋白质改造

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摘要

US chemists are going for gold to fold unravelled proteins. A team at the University of Massachusetts, Amherst, has demonstrated that anionic gold nanoparticles can be used to reorganise these biopolymers.rnVincent Rotello and Mrinmoy De took their inspiration from nature. They studied natural biological chaperones, which are proteins with surfaces tailored to unfold and refold misfolded proteins, and had the idea to use nanoparticles as their synthetic equivalent. Rotello explains: 'Nanoparticles can be made in sizes consistent with biological chaperones and fine-tuned with a wide range of ligands.'rnRotello and De used nanoparticles supporting carboxylate ligands to fold three denatured cationic proteins, a-chymotryspin, papain and lysozyme.
机译:美国化学家正在寻求金来折叠未分解的蛋白质。马萨诸塞大学阿默斯特分校的一个研究小组证明,阴离子金纳米粒子可用于重组这些生物聚合物。Vincent Rotello和Mrinmoy De从自然界中汲取了灵感。他们研究了天然的生物伴侣蛋白,这些蛋白的表面经过专门设计,可以折叠和折叠错误折叠的蛋白质,并具有将纳米粒子用作其合成等同物的想法。 Rotello解释说:“纳米粒子的大小可以与生物分子伴侣一致,并且可以通过广泛的配体进行微调。” rnRotello和De使用支持羧酸盐配体的纳米粒子来折叠三种变性的阳离子蛋白,α-糜蛋白酶,木瓜蛋白酶和溶菌酶。

著录项

  • 来源
    《Chemical Communications》 |2008年第25期|1|共1页
  • 作者

    Janet Crombie;

  • 作者单位
  • 收录信息
  • 原文格式 PDF
  • 正文语种 eng
  • 中图分类
  • 关键词

  • 入库时间 2022-08-17 13:27:11

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