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The Unusual Fold of Herpes Simplex Virus 1 UL21, a Multifunctional Tegument Protein

机译:单纯性疱疹病毒1 UL21,一种多功能的皮膜蛋白的异常折叠。

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摘要

UL21 is a conserved protein in the tegument of alphaherpesviruses and has multiple important albeit poorly understood functions in viral replication and pathogenesis. To provide a roadmap for exploration of the multiple roles of UL21, we determined the crystal structure of its conserved N-terminal domain from herpes simplex virus 1 to 2.0-Å resolution, which revealed a novel sail-like protein fold. Evolutionarily conserved surface patches highlight residues of potential importance for future targeting by mutagenesis.
机译:UL21是α疱疹病毒的一种保守蛋白,尽管在病毒复制和发病机理方面的功能尚不为人所知,但它具有多个重要的功能。为了提供探索UL21多重作用的路线图,我们从单纯疱疹病毒1至2.0- crystal分辨率确定了其保守的N末端结构域的晶体结构,揭示了一种新型的帆状蛋白折叠。进化上保守的表面斑块突出显示了潜在的诱变残基,这些残基对于未来诱变靶向具有重要意义。

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